LaBiPACose

Activation de la réduction de l’oxygène moléculaire par génie enzymatique dans une biopile à combustible glucose/O2.
Responsable scientifique : Sophie TINGRY (IEM)
Institut Europ?en des Membranes
CNRS, Universit? Montpellier II, Ecole de chimie de Montpellier
2 place Eug?ne bataillon, CC 047
34095 MONTPELLIER
Partenaire(s) : Boniface KOKOH (LACCO)
Laboratoire de Catalyse en chimie Organique
UFR Sciences Fondamentales et Appliqu?es, B?timent Chimie
40 avenue du Recteur Pineau
86022 POITIERS
 
Thierry BERGES (PhyMoTS)
Physiologie Mol?culaire du Transport des Sucres chez les V?g?taux
UFR Sciences Fondamentales et Appliqu?es, B?timent Botanique
40 avenue du Recteur Pineau
86022 POITIERS
Le présent projet concerne la synthèse et la purification d’enzymes capables d’activer la réduction de l’oxygène moléculaire dans une pile à combustible glucose/O2. En effet, si les enjeux actuels dans le domaine de la conversion directe de l’énergie chimique en énergie électrique sont considérables, un des verrous scientifiques à la performance d’une telle biopile est lié à la stabilité des enzymes telle que la laccase ou la bilirubine oxydase dans un milieu physiologique (pH 7).
L’objectif visé est de concevoir une biopile délivrant une performance électrique comprise entre 50 et 500 µW.cm-2. La pile actuelle développée en collaboration entre le LACCO et l’IEM combinant une cathode (BOD) non purifiée et une anode (Au80Pt20 ou GOD) délivre une densité de puissance de 42 µW.cm-2. Pour atteindre l’objectif visé, nous envisageons, en collaboration avec le laboratoire PhyMoTS, d’améliorer l’activité catalytique et la stabilité des enzymes pour optimiser la réduction de l’oxygène moléculaire. Deux voies seront envisagées: la purification de la Bilirubine oxydase et la modification de la laccase par mutagénèse. Ces enzymes seront ensuite immobilisées à la surface d’électrode pour réaliser une biopile.